home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00059 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  3.0 KB  |  65 lines
  1. *****************************************************
  2. * Iron-containing alcohol dehydrogenases signatures *
  3. *****************************************************
  4.  
  5. Alcohol dehydrogenase (EC 1.1.1.1) (ADH) catalyzes the reversible oxidation of
  6. ethanol to acetaldehyde with the concomitant  reduction of NAD [1].  Currently
  7. three,   structurally   and   catalytically,   different  types   of   alcohol
  8. dehydrogenases are known:
  9.  
  10.  - Zinc-containing 'long-chain' alcohol dehydrogenases.
  11.  - Insect-type, or 'short-chain' alcohol dehydrogenases.
  12.  - Iron-containing alcohol dehydrogenases.
  13.  
  14. Iron-containing ADH's have been found in  yeast (gene ADH4) [2], as well as in
  15. Zymomonas mobilis (gene adhB) [3]. These two iron-containing ADH's are closely
  16. related to the following enzymes:
  17.  
  18.  - Escherichia coli propanediol oxidoreductase (EC 1.1.1.77)  (gene fucO) [4],
  19.    an enzyme involved  in the metabolism of  fucose and  which  also  seems to
  20.    contain ferrous ion(s).
  21.  - Clostridium acetobutylicum NADPH- and NADH-dependent butanol dehydrogenases
  22.    (EC 1.1.1.-) (genes adh1, bdhA and bdhB) [5], an enzyme which has  activity
  23.    using butanol and ethanol as substrates.
  24.  - Escherichia coli adhE [6], an   iron-dependent enzyme  which  harbor  three
  25.    different activities:  alcohol  dehydrogenase,  acetaldehyde  dehydrogenase
  26.    (acetylating) (EC 1.2.1.10) and pyruvate-formate-lyase deactivase.
  27.  - Bacillus  stearothermophilus  and  Escherichia  coli glycerol dehydrogenase
  28.    (EC 1.1.1.6) (gene gldA) [7].
  29.  - Bacillus  methanolicus  NAD-dependent methanol dehydrogenase (EC 1.1.1.244)
  30.    [8].
  31.  
  32. The patterns that  we developed to  detect this  class of enzymes are based on
  33. two conserved regions. The second pattern includes  three  histidine  residues
  34. which could be important for binding the ferrous ion(s).
  35.  
  36. -Consensus pattern: P-x(5)-D-[STAP]-x(6)-P-x(4)-[AI]-x-[GST]-x(2)-D-[AI]-
  37.                     [LIVM]-x(4)-E
  38. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  39. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  40.  
  41. -Consensus pattern: H-x(2)-[SAE]-H-x(2)-[SGA](2)-x(5)-H-G
  42. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  43.  for glycerol dehydrogenase and Clostridium acetobutylicum adhE.
  44. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: bovine    succinate   dehydrogenase
  45.  flavoprotein subunit.
  46.  
  47. -Last update: June 1994 / Patterns and text revised.
  48.  
  49. [ 1] Branden C.-I., Joernvall H., Eklund H., Furugren B.
  50.      (In) The Enzymes (3rd edition) 11:104-190(1975).
  51. [ 2] Conway T., Sewell G.W., Osman Y.A., Ingram L.O.
  52.      J. Bacteriol. 169:2591-2597(1987).
  53. [ 3] Williamson V.M., Paquin C.E.
  54.      Mol. Gen. Genet. 209:374-381(1987).
  55. [ 4] Conway T., Ingram L.O.
  56.      J. Bacteriol. 171:3754-3759(1989).
  57. [ 5] Walter K.A., Bennett G.N., Papoutsakis E.T.
  58.      J. Bacteriol. 174:7149-7158(1992).
  59. [ 6] Kessler D., Leibrecht I., Knappe J.
  60.      FEBS Lett. 281:59-63(1991).
  61. [ 7] Truniger V., Boos W.
  62.      J. Bacteriol. 176:1796-1800(1994).
  63. [ 8] de Vries G.E., Arfman N., Terpstra P., Dijkhuizen L.
  64.      J. Bacteriol. 174:5346-5353(1992).
  65.